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Text File  |  1995-03-04  |  1.7 KB  |  36 lines

  1. ******************************
  2. * Hemopexin domain signature *
  3. ******************************
  4.  
  5. Hemopexin is a  serum glycoprotein that  binds  heme and transports it  to the
  6. liver for breakdown and iron recovery, after  which the free hemopexin returns
  7. to the circulation.  Structurally hemopexin consists of  two similar halves of
  8. approximately two hundred  amino acid residues  connected  by a histidine-rich
  9. hinge region. Each half is itself formed by the repetition of  a basic unit of
  10. some 35 to 45 residues.  Hemopexin-like domains have  been found [1,2]  in two
  11. other types of proteins:
  12.  
  13.  - In vitronectin, a cell  adhesion and spreading  factor  found in plasma and
  14.    tissues. Vitronectin, like hemopexin, has two hemopexin-like domains.
  15.  - In six closely related members  of  the  matrix  metalloproteinases  family
  16.    (matrixins): interstitial collagenase (MMP-1), 72 Kd type  gelatinase (MMP-
  17.    2), 92 Kd gelatinase (MMP-9), stromelysin-1 (MMP-3), stromelysin-2 (MMP-10)
  18.    and stromelysin-3 (MMP-11).   These  zinc   endoproteases   have  a  single
  19.    hemopexin-like domain in their C-terminal section.
  20.  
  21. It is suggested that the  hemopexin domain facilitates binding to a variety of
  22. molecules and proteins. The signature pattern for this type of domain has been
  23. derived from the best  conserved region  which is  located at the beginning of
  24. the second repeat.
  25.  
  26. -Consensus pattern: [LIA]-x(3)-W-x(2,3)-[PE]-x(2)-[LIVMFY]-[DEQ]-[SA]-[AV]-
  27.                     [LIVMFY]
  28. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  29. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  30. -Last update: June 1991 / Pattern and text revised.
  31.  
  32. [ 1] Hunt L.T., Barker W.C., Chen H.R.
  33.      Protein Seq. Data Anal. 1:21-26(1987).
  34. [ 2] Stanley K.K.
  35.      FEBS Lett. 199:249-253(1986).
  36.